miércoles, 11 de marzo de 2015

Concepto de Enzima, Estructura y Mecanismo de Acción



CONCEPTO DE ENZIMA, ESTRUCTURA Y MECANISMO DE ACCIÓN

Las enzimas son proteínas, o asociaciones de proteínas y otras moléculas, orgánicas o inorgánicas, que catalizan, de forma específica, determinadas reacciones bioquímicas uniéndose al sustrato.

Las enzimas actúan catalizando los procesos químicos que se dan en los seres vivos, de tal manera, que facilitan las transformaciones bioquímicas, acelerando considerablemente las reacciones; a la vez que disminuyen la energía de activación que muchas reacciones requieren.

Toda transformación bioquímica parte de unos reactivos que se transformaban en productos de la reacción.
Reactivos → Productos de la reacción.

- Si se necesita energía para que se produzca el cambio, se trata de reacciones endergónicas.
Reactivos + Energía → Productos de la reacción. Reacción endergónica.

- Si despren energía en el cambio, se trata de reacciones exergónicas.
Reactivos → Productos de la reacción + Energía. Reacciones exergónicas.

Los reactivos, en cualquier caso, tienen que alcanzar un estado de excitación, de inestabilidad, de estado intermediario en el que inicien el camino para ser productos. Si no alcanzan ese estado intermediario en el que el compuesto formado, por un periodo de tiempo, ni es reactivo, ni es producto, no sucederá la reacción química.

Enzima + Sustrato - [Enzima-Sustrato] - Enzima + Producto.

Para que se produzca este cambio se necesita aplicar la llamada energía de activación.


Las enzimas y la energía de activación: Las enzimas rebajan considerablemente la energía de activación, haciendo posible la reacción y acelerando el proceso.

Además las enzimas, como catalizadores que son, cumplen otras características:
- No modifican la constante de equilibrio de la reacción.
- No cambian el signo ni la cuantía de la variación de la energía libre.
- Tampoco se transforman, recuperándose intactas al final del proceso.

La rapidez de actuación de las enzimas, y el hecho de que se recuperen intactas para poder actuar de nuevo, es la razón de que no se necesitan cantidades importantes o solo se necesiten en pequeñísimas cantidades.

Las enzimas presentan dos tipos de especificidad, siendo esta la razón por lo que las enzimas saben el sustrato que deben de atacar.  También y debido a su especificidad, en la célula existen miles de enzimas diferentes.

- Especificidad de sustrato: Consiste en que una enzima puede actuar sobre un sustrato o un grupo de sustratos relacionados, pero no sobre otros.

- Especificidad de acción: La enzima realiza una acción determinada, pero sobre múltiples sustratos.


ESTRUCTURA Y MECANISMOS DE ACCIÓN

En biología la estructura y la función de las moléculas van asociadas, de tal manera, que la una depende de la otra.

La estructura de las enzimas: Las enzimas son, en general, proteínas. Algunas son proteínas en sentido estricto, otras poseen una parte proteica (apoenzima) y una parte no proteica (cofactores), ambas partes están más o menos ligadas químicamente.

- La parte proteica o apoenzima es la que determina la especificidad de la enzima, pero muchas enzimas precisan para su actuación de la presencia de otras sustancias no proteicas, los cofactores.
- Los cofactores pueden ser :
. Simples iones, cationes en particular, como el Cu++ o el Zn++.
. Sustancias orgánicas mucho más complejas, en cuyo caso, se llaman coenzimas. Muchas vitaminas son coenzimas.

Coenzimas que intervienen en las reacciones en las que hay transferencias de energía:
- ATP (adenosina-5'-trifosfato): Adenina-Ribosa-P-P-P.
- ADP (adenosina-5'-difosfato): Adenina-Ribosa-P-P.

Coenzimas que intervienen en las reacciones en las que hay transferencias de electrones:
- NAD+ (Nicotinamín adenín dinucleótido). Se trata de un dinucleótido formado por: Nicotinamida-Ribosa-P-P-Ribosa-Adenina.
- NADP+ (Nicotinamín adenín dinucleótido fosfato). Similar NAD+ pero con un grupo fosfato más esterificando el HO- del carbono 2 de la ribosa unida a la adenina.
- FAD (Flavín adenín dinucleótido). Similar al NAD pero conteniendo riboflavina (otra de las vitaminas del complejo B2) en lugar de nicotinamida.

Coenzimas que intervienen como transportadores de grupos acilo.
- Coenzima A. Coenzima de estructura compleja y de la que forma parte el ácido pantoténico (otra de las vitaminas del complejo B2).

Actúación y mecanismo de acción enzimática: La conformación espacial de la parte proteica es la responsable de la función que realiza la enzima.

Las coenzimas colaboran en el proceso, bien aportando energía (ATP), electrones (NADH/NADPH), o bien en otras funciones relacionadas con la catálisis enzimática.

El mecanismo de acción sigue los siguientes pasos:
1. En primer lugar, se forma un complejo: enzima-sustrato.
2. En segundo lugar, el sustrato y, la coenzima si fuera necesaria, se unen al centro activo de la enzima. En el centro activo, se encuentran restos terminales de aminoácidos que establecen interacciones químicas con el sustrato; estas interacciones son las responsables de la transformación, ya que producen reordenamientos de los electrones, que debilitan ciertos enlaces y favorecen la formación de otros, desencadenando la transformación bioquímica.
3. Por último, los productos de la reacción se separan del centro activo, y la enzima se recupera intacta para nuevas catálisis.


FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

- La Temperatura: Las variaciones de temperatura inducen cambios conformacionales en la estructura terciaria o cuaternaria de las enzimas, alterando sus centros activos y, por tanto, su actividad biológica.

Cuatro tipos estructura de las proteínas:
- Primaria: Está determinada por el número y el orden de los aminoácidos que forman la proteína.
- Secundaria: Es el plegamiento de la estructura primaria en el espacio. Son la α- hélice, y la estructura β- plegada.
- Terciaria: Es el plegamiento, sobre sí misma, de la estructura secundaria.
- Cuaternaria: Corresponde a aquellas proteínas que están formadas por varias subunidades, en este caso, cada subunidad posee estructura terciaria y las subunidades están unidas. Ejemplo: la clorofila.

Las enzimas, como proteínas que son, se desnaturalizan a elevadas temperaturas.

Como toda reacción química, las reacciones catalizadas enzimáticamente siguen la regla de Van´t Hoff, según la cual, por cada 10 ºC de aumento de temperatura, la velocidad de la reacción se duplica. No obstante, las enzimas tienen una temperatura óptima de actuación y una temperatura límite que, si se sobrepasa, se desnaturalizan, debido a la pérdida de su estructura terciaria. En la siguiente imagen, puedes ver como afecta la temperatura al porcentaje máximo de actividad.


- pH: Las variaciones del pH del medio producen un cambio en las cargas eléctricas superficiales de las enzimas, las cuales podrán alterar la estructura del centro activo y, por tanto, su actividad. Las enzimas, al igual que con la temperatura, tienen un pH óptimo que puede ser ácido, básico o neutro. A un pH < 3  la actividad enzimática se puede reducir hasta un 20 % en un mosto-vino.

- Grado Alcohólico: Respecto al grado alcohólico, podemos observar cómo un grado alcohólico elevado de 15 % vol puede reducir, a menos de la mitad la actividad de algunas enzimas; ahí esta la razón de que ciertas levaduras, en presencia de altos grados alcohólicos, no puedan actuar.

- Sulfuroso: Hasta 100 ppm de sulfuroso total las enzimas no manifiestan pérdida de actividad. También sabes que se buscan levaduras resistentes a altas dosis de sulfuroso, o lo que es lo mismo, que lo resistan sus enzimas.

FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

- Inhibidores: Son moléculas que se unen a la enzima impidiendo que ésta pueda, a su vez, unirse al sustrato. Es decir cuando este centro activo, que es la enzima, en vez de unirse el sustrato correspondiente, se unen otras moléculas que son los inhibidores.

Se pueden producir varios tipos de inhibiciones:

1. Inhibición competitiva: Se trata de la competencia entre el sustrato y el inhibidor por unirse al centro activo del enzima. Por consiguiente, se trata de una inhibición que depende de la concentración del sustrato y del inhibidor, de tal manera, que a más inhibidor, la enzima se unirá a él; y a más sustrato, la enzima se unirá al sustrato.



2. Inhibición no competitiva: Consiste en que el inhibidor se une reversiblemente a un punto diferente del centro activo pero, al unirse, lo modifica lo suficiente para que, aunque se puedan unir la enzima y el sustrato, la catálisis no se produzca o la velocidad de ésta disminuya. Este tipo de inhibición no depende de la concentración de sustrato.


3. Inhibición alostérica:
En este caso, el inhibidor se une también reversiblemente a un punto diferente al centro activo pero, a diferencia del caso anterior, impide la unión de la enzima y el sustrato.

Normalmente el inhibidor es el propio producto de la reacción enzimática o el producto final de una cadena de reacciones. Si se trata del producto final, se le denomina retrorregulación o feedback, es decir, cuando ya hay suficiente producto final, es este mismo el que se une al sustrato, para que no se transforme en más producto.


4. Envenenadores: Son moléculas que se unen de forma irreversible al centro activo de la enzima impidiendo su actuación. Ejemplo de ellos son los venenos.

5. Activadores: Son sustancias que actúan de manera contraria a los venenos, en este caso, se unen a una enzima inactiva, y la activan cambiando su estructura espacial.

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